30 diciembre 2012

La proteína verde fluorescente. Bioluminiscencia.



La medusa Aequorea victoria. Sierra Blakely [Attribution], via Wikimedia Commons


Existen muchos animales que utilizan bioluminiscencia para atraer a la pareja, para espantar a un depredador, indicar que son venenosos o simplemente la evolución les ha dotado de ello. Un ejemplo es el de la medusa Aequorea victoria que debe su fluorescencia a la proteína verde fluorescente (PVF). Hace unos pocos años, concretamente en el 2008, se desarrolló esta proteína, lo que supuso el Nobel de Química para los científicos Osamu Shimomura, Martin Chalfie y Roger Y. Tsien.  Se descubrió que la transferencia del gen que producía la PVF hacía que se activase la expresión de otra proteína que conservaba la fluorescencia. A partir de ahí se usó como marcador luminiscente de tumores, crecimiento de bacterias patógenas y del desarrollo de circuitos neuronales, a la detección de contaminación por metales pesados, etc.

Esta molécula nos ha servido para avanzar en la investigación y en algunos casos en nuestra salud para detectar cáncer, pero ¿cómo funciona? La PVF posee una estructura fotosensible, el cromóforo, la cual absorbe radiación que normalmente suele ser del espectro visible o en el ultravioleta cercano. Una vez absorbida pueden producirse dos fenómenos: que se disipe rápidamente y se desactive o en cambio si la desactivación no se produce, el cromóforo se relajará liberando, unos pocos picosegundos después, un fotón de frecuencia inferior a la absorbida (un picosegundo equivale a 10-12 segundos). Esto es lo que se conoce como fluorescencia.

Si desarrollamos un poco más la bioquímica del cromóforo vemos que inicialmente tiene una carga neutra y un grupo ácido, que absorbe un fotón. La absorción de radiación aumenta la acidez del cromóforo. Esto provoca la liberación casi instantánea de un protón, lo que deja al cromóforo con una carga negativa. El cromóforo con la carga negativa es el responsable de la fluorescencia en la región verde del espectro.


Gracias al descubrimiento de la estructura tridimensional del cromóforo se pudo entender como el entorno del mismo desarrolla una función muy importante en el mecanismo de la fluorescencia. El cromóforo se encuentra rodeado por una estructura que se conoce como “estructura en forma de barril” la cual alberga en su centro al cromóforo, protegiéndolo por varios residuos aminoacídicos. Algunos de estos residuos actúan a modo de base (recibiendo un protón) o a modo de ácido ( transfiriendo un protón). Estas cadenas de aminoácidos se activan cuando el cromóforo absorbe luz y libera un protón. El primer grupo que recibe ese protón cede a su vez un protón a un segundo grupo vecino, y así provocando una reacción en cadena. Esta sucesión produce un rápido alejamiento del protón transferido respecto del cromóforo con carga negativa; ello impide la recombinación inmediata de ambos y permite, por tanto, la fluorescencia verde.

Desde el descubrimiento de esta proteína en 1962 se ha investigado mucho hasta nuestros días abarcando todas las áreas de la Biología. Sin embargo, aún queda mucho por descubrir sobre su mecanismo de fluorescencia y sus posibles utilidades. Actualmente diversos grupos de investigación emplean potentes técnicas de computación intentando simular a escala atómica la dinámica de la molécula.

Referencia:
Vendrell. O. Moléculas alumbradoras.Investigación y ciencia. 57:32

Esta entrada participa en la XX edición del Carnaval de Química organizado por @bioamara en el blog La Ciencia de Amara

                                                         

1 comentario:

  1. Muy interesante Josema. Me parece un tema muy bonito y con múltiples aplicaciones en cuanto se domine más este campo, aunque ya las tiene.
    Gracias por participar en el Carnaval!
    Un saludo :-)

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